TRADUCTION DE: MICROBIOLOGY 101 INTERNET TEXT

CHAPITRE VII: MÉTABOLISME ET BIOCHIMIE


 


Version originale: 11-10-96, traduite le 08-02-97


 

TABLE DES MATIÈRES


 

LE MÉTABOLISME MICROBIEN

LE MÉTABOLISME EST L'ÉTUDE DE LA NATURE CHIMIQUE DES ORGANISMES VIVANTS ET DE LA FAÇON DONT ILS TRANSFORMENT ET UTILISENT LES NUTRIMENTS POUR VIVRE, CROÎTRE ET SE REPRODUIRE.

POURQUOI ÉTUDIER LE MÉTABOLISME BACTÉRIEN?

LES PRINCIPES DE BASE DU MÉTABOLISME

1. Le métabolisme doit aller chercher et utiliser l'énergie EFFICACEMENT.

2. Les consommateurs les plus efficaces SURVIVENT ET REPRODUISENT leurs GENES de sorte que cet avantage est maintenu par leur progéniture. EN AUTANT QUE L'ENVIRONNEMENT QUI A SÉLECTIONNÉ CES GÈNES RESTE LE MÊME, les descendants de ces cellules auront un avantage compétitif (processus de sélection naturelle).

3. Le métabolisme suit les lois de la thermodynamique.

4. Pour comprendre le métabolisme, il faut connaître ses composantes et comment elles interagissent dans un organisme vivant.


 

CATABOLISME ET ANABOLISME

On peut reconnaître dans le métabolisme cellulaire le catabolisme et l'anabolisme. Les réactions CATABOLIQUES impliquent le fractionnement de macromolécules en plus petites sous-unités. À l'opposé, les réactions ANABOLIQUES utilisent de l'énergie et de petites molécules pour construire des macro-molécules cellulaires.
 

Figure 1. Anabolisme et catabolisme. Les autotrophes utilisent directement le CO2 pour produire des glucides. Ces sucres sont alors polymérisés pour former de grandes molécules telles l'amidon, la cellulose et les parois bactériennes. Ces réactions nécessitent de l'énergie qui est alors emmagasinée dans ces molécules. Quand ces macromolécules sont brisées en plus petites unités et sont finalement oxidées (catabolisme), l'énergie contenue est alors relâchée.

LE PRINCIPE DE BASE DE LA VIE: LA CAPACITÉ À RECONNAITRE DES MOLÉCULES.

Nous savons tous que les organismes vivants sont complexes. Le développement, à partir d'un oeuf fécondé, des magnifiques personnes que nous sommes, avec deux mains, deux yeux, deux jambes, etc., et tous ça à la bonne place ne peut cesser de nous émerveiller. Essayez seulement d'imaginer comment certaines cellules d'un embryon peuvent savoir qu'elles doivent former un nez, d'autres un oeil, ou un foie, etc... Dans certains cas, de terribles erreurs se produisent durant le développement du foetus et des organes peuvent ne pas être à la bonne place, ou encore être déformés, ou ne pas exister du tout. Comment et pourquoi se produisent ces erreurs et surtout, comment se fait-il qu'elles ne se produisent pas plus souvent?

Une réponse très simple à ces questions est la RÉGULATION, à un très haut niveau, qui permet à un organisme de contrôler le fonctionnement de chacune de ses cellules. Cette régulation n'est possible que par la capacité des biomolécules de se reconnaître et de s'identifier les unes aux autres. Basé sur cette reconnaissance, ces molécules réagiront selon un programme pré-établi. La figure ci-dessous illustre ce principe de base.
 

Figure 2. Le principe de la reconnaissance moléculaire. Une cellule typique contient plusieurs molécules exposées à l'environnement et en communication avec l'extérieur. Elles contiennent toutes des portions spécifiques nommées RÉCEPTEURS ou SITE D'ADHESION. D'autres molécules dans l'environnement contiennent des composantes spécifiques, des LIGANDS. Ces ligands ont la capacité de se lier uniquement à un récepteur à la surface cellulaire. Suite à cette liaison, un message (chimique) est envoyé à l'intérieur de la cellule. Ce message à son tour active le CENTRE de COMMANDE de chaque cellule afin de stimuler une série de réponse pré-programmées basées sur les informations reçues. (figure utilisée avec la permission de Sigma Chemical Co)

ENZYMES

Les enzymes sont des protéines qui jouent le rôle de catalyseur cellulaire. Toutes les protéines sont constituées de 20 ACIDES AMINÉS liées en une chaîne linéaire. Les 20 acides aminés diffèrent dans leur nature chimique, sont liés entre eux par des liens covalents appelés liens PEPTIDIQUES. Ce sont des liaisons fortes, qui peuvent cependant être brisées par des enzymes, les PROTEASES. La séquence unique d'acides aminés propre à chaque protéine constitue sa STUCTURE PRIMAIRE. Cette structure est déterminée par une portion de code génétique d'ADN, un gène, qui régule sa production, son expression. La structure primaire détermine la fonction de la protéine et un changement dans cette structure va certainement affecter l'activité de cette protéine ou de cette enzyme.

Les acides aminés peuvent être divisés en quatre catégories:

Figure 3. Stucture et composition d'une protéine. Chaque protéine est généralement repliée d'une façon caractéristique, qui lui confère son activité spécifique. En général les acides aminés non-polaires s'associent et se regroupent à l'intérieur de la protéine, alors que les acides aminés hydrophiles se retrouveront à l'extérieur de la protéine. Site internet site pour voir des protéines 3-D: Images de proteines. Pour voir une image 2-D d'une protéine se liant à l'ADN, cliquez ici.


Les enzymes sont responsables de toutes les réactions chimiques cellulaires. Chaque enzyme est unique et chacune n'a qu'une seule réaction à catalyser, avec une sélectivité très élevée. Une bactérie est comme un coffre d'outils, qui contient normalement approx. 1000 outils (enzymes) différents et spécifiques pour un travail précis, mais qui peut contenir jusqu'à 4000 outils lorsque requis. 

COMMENT FONCTIONNENT LES ENZYMES

Les enzymes jouent le rôle de catalyseurs, accélérant des réactions chimiques qui peuvent se produire naturellement, mais à des taux beaucoup plus lents. Une des caractéristiques des enzymes est qu'elles ne sont pas utilisées ou transformées durant une réaction chimique. Elles peuvent donc servir plusieurs fois. Le principe d'action est basé sur le fait que la plupart des réactions endothermiques (?) nécessitent un apport d'énergie afin de démarrer. Une fois ces réactions amorcées, elles vont se poursuivre spontanément. Cette énergie initialement requise est appelée l'ÉNERGIE D'ACTIVATION. Alors qu'on peut amorcer une réaction en suppléant de l'énergie, une enzyme agit plutôt en se liant aux réactifs de façon à faciliter leur réaction et ainsi abaisser l'énergie d'activation requise. La température de l'environnement cellulaire est alors suffisante pour faire franchir le seuil de l'énergie d'activation aux réactifs et les faire réagir.
 


Figure 4. Énergie d'activation et effet de l'enzyme.


  Les enzymes ont aussi les caractéristiques suivantes:

LE PARADIGME DE LA CLÉ ET DE LA SERRURE.

Le paradigme de la clé et de la serrure (Fig. 2) décrit le principe le plus fondamental du mécanisme vital et explique comment les organismes vivants s'organisent. En bref, ce niveau d'organisation est possible grâce à des INTERACTIONS EXTRÊMEMENT SPÉCIFIQUES entre les molécules. Dans la grande majorité des cas, une des composantes de ces interactions est une protéine et la plupart de ces protéines sont des ENZYMES. Dans chaque cas, on retrouve sur la protéine un SITE ACTIF, conformé pour interagir uniquement avec le substrat visé. Lorsque cela se produit, une liaison chimique peut être formée ou brisée, ou un lien peut être créé qui va créer une structure auto-assemblable ou régulatrice. Dès qu'il est question d'enzyme, d'anticorps, d'antibiotiques, de virus, du développement d'un embryon ou de l'interaction d'une hormone, le paradigme clé/serrure est en cause.
 

Figure 5. Analogie de la clé et de la serrure. Tout comme la clé a une forme particulière qui lui permet de n'ouvrir qu'une seule serrure, une enzyme a une forme et un site actif qui ne lui permet d'agir d'une façon unique que sur un seul substrat.


 

La spécificité de l'enzyme pour un substrat est telle que le changement de position d'un seul atome d'hydrogène sur la molécule-substrat peut bloquer l'interaction avec l'enzyme, et/ou la réaction. Le bon substrat s'insère toujours dans le site actif de l'enzyme. Lorsque le substrat est une grande molécule, l'enzyme peut se déformer car la stucture tertiaire (la forme) de l'enzyme est maintenue par des liaisons faibles. Remarquez par exemple comment l'enzyme EcoR1 s'est repliée autour de l'ADN, son substrat.


 

Figure 5a- L'enzyme de restriction EcoR1 autour de son substrat, une séquence spécifique d'ADN.

 

 

Figure 6. Rapport de taille entre l'enzyme et le substrat. Dans le case du glucose (PM=180) l'enzyme de PM approx. 40,000 est beaucoup gros. Dans le cas d'un substrat tel que l'ADN ou la cellulose, l'enzyme peut être plus petite que son substrat, mais la région sur laquelle l'enzyme agit est plus petite que l'enzyme.

Figure 7. L'effet du changement de position d'un seul atome d'une molécule peut faire en sorte que le substrat ne sera plus reconnu par l'enzyme et donc ne réagira pas. Dans ce cas-ci, le simple le déplacement d'un groupement OH sur un sucre, passant du sucre A au sucre B, empêchera la réaction avec l'enzyme et vice versa.


 


L'union entre un substrat et l'enzyme est appelé le complexe enzyme-substrat. Cliquez ici pour voir un complexe enzyme-substrat.Ce site contient des centaines de molécules mais est lent...
 

Figure 8. Le site actif d'une enzyme. Interaction, création du complexe enzyme-substrat, réaction, relarguage du ou des produits.


 


QUESTION: Si une bactérie thermophile (adaptée à un environnement chaud) et une psychrophile (adaptée à un environnement froid) ont toutes les deux des enzymes qui agissent sur la même réaction chimique, laquelle de ces enzymes abaisserait le plus l'énergie d'activation de cette réaction et pourquoi? 

COFACTEURS

Plusieurs enzymes nécessitent de petites molécules non-protéiques pour être actives. La portion protéique de cet enzyme sera alors appelée apoenzyme, la partie non-protéique, cofacteur, et l'enzyme complète, holoenzyme. Les cofacteurs pourront être de nature organique, ce sont des VITAMINES, ou inorganique, appelés MINÉRAUX. Certains cofacteurs seront fortement liés à l'apoenzyme c'est un alors un groupe prosthétique. Dans plusieurs cas cependant, le cofacteur est faiblement lié à l'apoenzyme. Ce cofacteur peut même alors servir de navette, transportant des portions de substrat d'une enzyme à l'autre. C'est alors une coenzyme. Les cofacteurs font généralement parti du site actif et sont donc en contact avec le substrat. Ils sont donc en bonne position pour recevoir une partie d'un substrat ou ou pour en apporter à un autre substrat. Les coenzymes peuvent servir à transporter des groupements méthyl, des électrons et des protons.
 

Figure 9. Coenzyme en action. À gauche, un cofacteur vide est en place dans le site actif d'un holoenzyme. Lorsque le substrat se lie au site actif, une partie en est séparée et se lie au coenzyme. Le substrat tronqué (le produit) et la coenzyme se détachent alors de l'enzyme. À droite, la coenzyme chargée se place dans le site actif d'une autre enzyme et cède la portion de la molécule transportée à un autre substrat, qui une fois modifié se sépare de cette deuxième enzyme, en même temps que la coenzyme. La coenzyme est alors prête pour un autre cycle.


Une personne manquant d'une vitamine ou d'un minéral ne peut survivre et ultimement mourra. Cependant, ce processus peut être long puisque en général les cofacteurs ont une longue durée de vie et qu'une quantité infime seulement est requise. Les cofacteurs métalliques sont souvent dénommés ÉLÉMENTS TRACE. Les autres composantes du milieu de culture et la verrerie utilisée pour le préparer (le milieu) en contiennent souvent suffisamment pour satisfaire aux besoins des microorganismes. Lors de l'étude du métabolisme du fer, les milieux de culture et la verrerie doivent être traités de façon a éliminer toute trace de fer, sans quoi les effets de la carrence en fer ne peuvent être observés.

Figure 10. Effet du groupe prosthétique. Ici, le site actif ne peut être correctement conformé à moins qu'un ion métallique ne soit en place.


 

Les plantes et les animaux sont plus vulnérables aux carence en vitamines et minéraux. L'être humain est une des rares formes de vie qui ne synthétise pas sa propre vitamine C. La vitamine C a une courte demie-vie et nécessite un apport constant. La carence en vitamine C peut entraîner le scorbut, maladie fréquente aux débuts de la colonie. 

LES INHIBITEURS ENZYMATIQUES

Les enzymes sont des molécules relativement stables qui peuvent rester actives longtemps dans une cellule. Certaines enzymes peuvent même résister à la température d'ébullition. Cependant la plupart sont détruites ou DÉNATURÉES lorsque exposées à des conditions différentes de celles normalement retrouvées dans leur cellule d'origine. Par exemple, la plupart des enzymes sont détruites à des températures supérieures à 60ºC. La protéine constituant le blanc de l'oeuf est dénaturée lorsque chauffée quelques minutes dans l'eau bouillante. Dans plusieurs cas, les enzymes peuvent être entreposées sous forme de poudre, ou congelées pour plusieurs années. Plusieurs détergents contiennent des enzymes résistants à la chaleur et au pH élevés. On utilise des enzymes pour attendrir les viandes, digérer les polysaccharides producteurs de gaz des fèves et le lactose qui rend malade les personnes intolérantes au lactose. Connaissez vous quelqu'un intolérant au lactose?

Les enzymes peuvent aussi être désactivées, ou inhibées, par certaines molécules appelées inhibiteurs enzymatiques. Il existe deux catégories importantes d'inhibiteurs enzymatiques, soit les inhibiteurs COMPÉTITIFS ou NON-COMPÉTITIFS. Les inhibiteurs compétitifs sont des molécules qui ressemble suffisamment au vrai substrat de l'enzyme pour occuper son site actif, mais sans y réagir. Ses substances ANALOGUES accaparent les sites actifs normalement utilisés par le vrai substrat et entrent donc en compétition avec ce dernier. Ce genre de produit chimique peut être utilisé pour affecter des enzymes vitales de pathogènes afin de les enrayer. Par exemple, l'AZT bloque un enzyme important du VIH; les sulfamidés (antibiotique) ressemblent au p-aminobenzoate (PABA), un substrat impliqué dans la formation de l'acide folique, une vitamine; la péniciline bloque une enzyme bactérienne essentielle pour la formation d'une liaison du peptidoglycane.
 

Figure 11. L'acide folique est essentiel pour plusieurs bactéries. Les sulfamidés sont des analogues du PABA, un précurseur de l'acide folique. Les enzymes responsables de la transformation du PABA sont empoisonnés par les sulfamidés et perdent leur capacité de synthétiser l'ac. folique. Les humains ont aussi besoins d'acide folique mais ne sont pas affectés par les sulfamidés. Pourquoi? Le gouvernement américain (3-96) a récemment autoriser l'ajout d'acide folique à plusieurs aliments afin de réduire l'incidence des diformités foetale. Toutes les jeunes femmes enceintes devraient prendre des suppléments d'acide folique.

INHIBITION NON-COMPÉTITIVE NON-SPÉCIFIQUE

L'inhibition non-compétitive peut être subdivisée en deux catégories. L'une d'entre elle, l'inhibition NON-SPÉCIFIQUE, dénature ou inhibe plusieurs enzymes différentes. On y retrouve des métaux lourds (plomb, mercure, cadmium, nickel), le cyanure et le monoxyde de carbone. Les deux derniers se lient au fer, un minéral important requis par tous les systèmes biologiques. Par exemple, le cyanure tue parce ce qu'il se lie au fer de l'hémoglobine et empêche le transport de l'oxygène.

INHIBITION NON-COMPÉTITIVE SPÉCIFIQUE

Dans un environnement organisé comme la cellule, l'activité enzymatique doit être contrôlée (régulée) afin de maintenir un équilibre entre les substrats et les produits. Ce contrôle est le résultat d'un mécanisme de RÉTRO-INHIBITION (FEEDBACK INHIBITION). Lors de la rétro-inhibition, le produit d'une réaction enzymatique, ou d'une série de réactions enzymatiques dans une voie métabolique, agit sur cette enzyme afin de réduire son niveau d'activité. C'est l'effet ALLOSTÉRIQUE. Les inhibiteurs non-compétitifs spécifiques, ordinairement des molécules organiques, ou effecteurs allostériques, se lient sur des sites spécifiques, appelés sites allostériques, situés sur des enzymes allostériques, et influencent l'activité du site actif de ces enzymes. Il apparaît logique que la cible de la plupart des effets allostériques sont les enzymes qui utilisent de l'énergie pour compléter leur réaction ou encore des enzymes au point de jonction de deux voies métaboliques. L'effecteur allostérique n'est pas lié de façon permanente à l'enzyme sur lequel il agit; son effet est donc RÉVERSIBLE et dépendra de sa concentration. Au fur et à mesure que ce produit sera consommé par une autre réaction, sa concentration baissera, l'effet allostérique diminuera et la synthèse du produit reprendra. Ce processus peut devenir extrêmement complexe puisque une seule enzyme critique peut être régulée par plusieurs produits et de différente façon.

L'inhibiteur allostérique s'insère dans le site allostérique par le même mécanisme de clé et serrure que le substrat dans le site actif. Cependant, le site allostérique est distinct du site actif, n'étant pas situé au même endroit sur la protéine. L'effet allostérique agit généralement sur l'activité en modifiant la forme du site actif. Plusieurs effecteurs allostériques peuvent agir sur la même enzyme par des sites allostériques différents. Les effecteurs peuvent aussi permettre la conformation correcte de sites actifs, on parle alors d'effecteurs allostériques positifs. La diminution de l'activité enzymatique par effet allostérique sera plutôt due à un effecteur allostérique négatif.

Il est important de retenir que la formation du complexe enzyme-molécules allostérique est réversible. La formation de ce complexe est le produit de deux facteurs: 1) la concentration de la molécule allostérique et 2) la force d'attraction (l'affinité) entre la molécule allostérique et le site allostérique. Si la concentration en effecteur est faible, la probabilité qu'il se lie au site allostérique sera faible et l'enzyme sera peu inhibée. Mais si l'attraction site/effecteur est grande, à une concentration d'effecteurs donnée, un plus grand nombre de sites allostériques seront occupés et l'effet inhibiteur sera plus important.

Figure 12. Effet allostérique

LES MÉCANISMES DE RÉGULATION: MODIFICATIONS CHIMIQUES SPÉCIFIQUES

Une autre façon de contrôler l'activité d'un enzyme est de le MODIFIER CHIMIQUEMENT. Ceci peut être effectué par une autre enzyme ajoutant par une liaison covalente un groupement (ex: un groupement phosphate) à un autre enzyme. Cette modification peut aussi bien réduire qu'augmenter l'activité enzymatique, dépendemment de la régulation requise. Lorsque un retour au niveau d'activité initial est requis, une autre enzyme peut enlever le groupement. Une enzyme sans le groupement phosphate peut être inactive et être activée par l'addition de ce groupement, ou vice versa.
 

Figure 13. Régulation enzymatique par modification chimique. 

COMMENT ÉTUDIER LES ENZYMES

Une enzyme est étudiée en mesurant son activité. L'activité enzymatique est normalement mesurée en suivant la disparition du substrat ou l'apparition du produit de la réaction enzymatique. Pour obtenir une enzyme, des cellules de plantes, animales ou des bactéries sont rupturées pour permettre la récupération du cytoplasme. Le cytoplasme contient toutes les ENZYMES SOLUBLES d'une cellule. Puis l'enzyme recherchée est séparée des milliers d'autres. La purification d'enzyme a déjà été une tâche complexe nécessitant des années pour purifier quelques milligrammess de substance. Les améliorations technologiques des 30 dernières années peuvent maintenant permettre de purifier quelques grammes en quelques jours. Certains enzymes restent cependant très difficiles à isoler. Une fois isolée, l'enzyme pure est caractérisée selon son pH optimal, sa taille, ses besoins en cofacteurs, etc. Les techniques de biologie moléculaire actuelles permettent de rapidement isoler le gène qui exprime la protéine d'intérêt et d'étudier la régulation de ce gène in vivo.

Figure 13a: Electrophorèse

Figure 13b: Électrophorèse
 



  Figure 13c: gel d'électrophorèse.

 

Figure 13d. Séparation par gradient de densité

Figure 13e. Séparation par gradient de densité (suite)

Figure 13f. Séparation par colonne de chromatographie

 

Figure 13g. Principe de la filtration par gel

 

LES VOIES MÉTABOLIQUES

Les processus biochimiques peuvent être vus comme des LIGNES DE MONTAGES DE RÉACTIONS CHIMIQUES SÉQUENTIELLES, chacune contrôlée par une seule enzyme. Les biochimistes ont donné aux différentes séries de réactions enzymatiques, les voies métaboliques, des noms tels le CYCLE DES ACIDES TRICARBOXYLIQUES (TCA), la GLYCOLYSE, etc. (cliquez sur les voies métaboliques pour voir des animations de chaque étape en utilisant le programme Chime) pour faciliter les discussions. Cependant il faut bien prendre conscience que dans une cellule, toutes ces réactions ont lieu simultanément et agissent les unes sur les autres.
 


Figure 14. Illustration d'une série de voies métaboliques inter-reliées. Les lettres bleues représentent les substrats étant transformés par les enzymes. Le nombre d'enzymes requises pour convertir un substrat en un produit donné est indiqué en vert. La cellule doit réguler la concentration des produits en tous points. Par exemple, si la cellule a besoin de beaucoup de C, mais pas de G ou H, et juste un peu de K, les flux de substrats s'ajusteront en conséquence.


 

Bien que la plupart des voies métaboliques soient connues, certaines voies spécialisées restent mystérieuses, telles que celles responsables de la synthèse de certains antibiotiques. La grande partie de la recherche actuelle porte sur la régulation de l'activité et de la synthèse enzymatiques. Par exemple, toutes les cellules dans le corps humain contiennent l'ensemble des gènes humains, cependant seulement une petite partie de ces gènes sont actifs dans une cellule donnée. La spécialisation des activités cellulaires ainsi que le développement d'un individu à partir d'une paire de cellules sont des processus encore mal compris. La découverte des mécanismes par lesquels certains jeux de gènes spécifiques sont activés ou réprimés, dans le temps et l'espace, reste un défi majeur fantastique pour les chercheurs.

Cliquez ici pour une excellente présentation d'une voie métabolique importante: la glycolyse. Cliquez ici pour un choix de voies métaboliques à observer. 

 

LA PRODUCTION D'ÉNERGIE

Les organismes vivants obtiennent leur énergie de deux façons possibles, soit directement par PHOTOSYNTHÈSE ou indirectement par la dégradation de MOLÉCULES RICHES EN ÉNERGIE. Le soleil reste la source d'énergie de la majorité des formes de vie sur terre, soit directement en accumulant l'énergie lumineuse directement en utilisant des pigments, ou indirectement à partir de molécules qui ont été formées par des organismes photosynthétiques. Seulement quelques procaryotes ont la capacité d'oxyder des molécules INORGANIQUES, riches en énergie comme le soufre, l'hydrogène, l'ammoniaque ou le monoxyde de carbone et d'emmagasiner cette énergie sous la forme de molécules organiques.

On retrouve des micro-organismes photosynthétiques ches les eucaryotes et les procaryotes. Les deux emploient une variation de la chlorophylle, une molécule contenant du magnésium qui capte la lumière. Plusieurs organismes utilisent des pigments accessoires pour absorber certaines parties du spectre lumineux et les transférer à la chlorophylle. On peut observer ces pigments accessoires sur les feuilles en automne. Chez les procaryotes, les pigments accessoires masquent souvent la chlorophylle, donnant à ces organismes une variété de couleurs telles le brun, plusieurs rouges, violets, jaunes, bleus et verts. LA majorité des procatyotes photosynthétiques sont anaérobies obligatoires et ne produisent pas d'oxygène comme sous-produit de la photosynthèse. Cependant, un groupe important, les CIANOBACTÉRIES sont OXYGÉNIQUES (produisent de l'oxygène). Il y a des preuves solides à l'effet que ces bactéries seraient à l'origine de la formation de l'oxygène moléculaire sur notre planète. Il est aussi fort probable que les chloroplastes des plantes vertes proviennent des cyanobactéries, devenues organelles chez ces grandes cellules.

Les eucaryotes et les procaryotes OXYDENT les molécules riches en énergie pour obtenir de l'énergie. L'oxydation consiste à arracher une paire de proton/électron de ces molécules riches et de les donner à l'atome d'oxygène pour former de l'eau, en relâchant l'énergie contenue et en la capturant dans une molécule organique, l'adénosine triphosphate, ou ATP. L'ATP est la batterie de tout organismes vivants. Lors de la photosynthèse, l'énergie est aussi convertie en ATP. L'ATP contient une chaîne de 3 molécules de phosphate. Les liens entre les deux derniers phosphates sont RICHES EN ÉNERGIE et cette énergie peut être relâchée par des enzymes d'une manière contrôlée de façon a construire les macromolécules nécessaires à la vie de la cellule. L'ATP fournit l'énergie pour les processus ANABOLIQUES. L'ATP est une petite molécule qui peut se déplacer facilement dans la cellule. Elle est aussi stable (on peut conserver de l'ATP sous forme de poudre durant des années au congélateur), mais pas trop stable. POURQUOI?.

Comme vous devez le savoir, les enzymes qui font ou utilisent l'ATP ont des sites actifs pour la liaison de l'ATP de façon a utiliser leur énergie. Lors de la synthèse de l'ATP, une molécule de phosphate est ajoutée à l'ADP (adénosine diphosphate) par un processus appelé la PHOSPHORYLATION (ADP + phosphate + énergie = ATP).
 


Figure 15. L'adénosine triphosphate (ATP), la monnaie d'échange énergétique de la cellule. Cliquez ici pour voir un dessin animé de l'ATP. 

Copyright © Dr. R. E. Hurlbert, 1996. This material may be used for educational purposes only and may not be duplicated for commercial purposes.

Copyright © A. Garnier, 1997 pour la version française modifiée (avec la permission de l'auteur). Ce matériel peut être utilisé à des fins pédagogiques. Aucun droit de reproduction pour des fins commerciales.